沉淀颗粒表面上的电荷会365bet体育在线改

作者:化学

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  【俊狼猎英】团队为您解答~ 蛋白质之所以能以稳定的胶体存在主要是由于:(1)蛋白质分子大小已达到胶体质点范围(颗粒直径在1~100nm之间),具有较大表面积. (2)蛋白质分子表面有许多极性基团,这些基团与水有高度亲和性,很容易吸附水分子.实验证明,每1g蛋白质大约可结合0.3~0.5g的水,从而使蛋白质颗粒外面形成一层水膜.由于这层水膜的存在,使得蛋白质颗粒彼此不能靠近,增加了蛋白质溶液的稳定性,阻碍了蛋白质胶体从溶液中聚集、沉淀出来. (3)蛋白质分子在非等电状态时带有同性电荷,即在酸性溶液中带有正电荷,在碱性溶液中带有负电荷.由于同性电荷互相排斥,所以使蛋白质颗粒互相排斥,不会聚集沉淀. 任何破坏上述作用的因素都可以导致蛋白质胶体的平衡被打破:(一)盐析 在蛋白质溶液中加入一定量的中性盐(如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等)使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析(salting out).这是由于这些盐类离子与水的亲和性大,又是强电解质,可与蛋白质争夺水分子,破坏蛋白质颗粒表面的水膜.另外,大量中和蛋白质颗粒上的电荷,使蛋白质成为既不含水膜又不带电荷的颗粒而聚集沉淀.盐析时所需的盐浓度称为盐析浓度,用饱和百分比表示.由于不同蛋白质的分子大小及带电状况各不相同,所以盐析所需的盐浓度不同.因此,可以通过调节盐浓度使混合液中几种不同蛋白质分别沉淀析出,从而达到分离的目的,这种方法称为分段盐析.硫酸铵是最常用来盐析的中性盐. 另外,当在蛋白质溶液中加入中性盐的浓度较低时,蛋白质溶解度会增加,这种现象称为盐溶(salting in),这是由于蛋白质颗粒上吸附某种无机盐离子后,使蛋白质颗粒带同种电荷而相互排斥,并且与水分子的作用加强,从而溶解度增加. (二)调pH至等电点 当蛋白质溶液处于等电点pH时,蛋白质分子主要以两性离子形式存在,净电荷为零.此时蛋白质分子失去同种电荷的排斥作用,极易聚集而发生沉淀. (三)有机溶剂有些与水互溶的有机溶剂如甲醇、乙醇、丙酮等可使蛋白质产生沉淀,这是由于这些有机溶剂和水的亲和力大,能夺取蛋白质表面的水化膜,从而使蛋白质的溶解度降低并产生沉淀.此法也可用于蛋白质的分离、纯化. 以上方法分离制备得到的蛋白质一般仍保持天然蛋白质的生物活性,将其重新溶解于水仍然能成为稳定的胶体溶液.但用有机溶剂来沉淀分离蛋白质时,需在低温下进行,在较高温度下进行会破坏蛋白质的天然构象. (四)重金属盐 当蛋白质溶液的pH大于其等电点时,蛋白质带负电荷,可与重金属离子(如Cu2+、Hg2+、Pb2+、Ag+等)结合形成不溶性的蛋白盐而沉淀. (五)生物碱试剂 生物碱是植物组织中具有显著生理作用的一类含氮的碱性物质.能够沉淀生物碱的试剂称为生物碱试剂.生物碱试剂都能沉淀蛋白质,如单宁酸、苦味酸、三氯乙酸等都能沉淀生物碱.因为一般生物碱试剂都为酸性物质,而蛋白质在酸性溶液中带正电荷,所以能和生物碱试剂的酸根离子结合形成溶解度较小的盐类而沉淀.

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